| 题名 | CRYM结构及其酶活分析以及LsrK表达纯化 |
| 作者 | 许新磊 |
| 学位类别 | 硕士 |
| 答辩日期 | 2012-05 |
| 授予单位 | 中国科学院研究生院 |
| 导师 | 何建华 |
| 关键词 | T3结合蛋白 晶体结构 酮亚胺还原酶 酶活位点 |
| 学位专业 | 生物物理学 |
| 中文摘要 | 人源CRYM与NADPH复合物2.6 Å分辨率晶体结构已经解析（PDB访问号2I99），为了更好的研究CRYM的结构和功能，我们采用不同的结晶条件生长了μ-crystallin晶体，并在上海光源收到了1.9 Å分辨率的晶体数据，使用分子置换法解析了其相位并最终修正到1.9 Å。通过与2I99的结构比对，发现了与其结构的差异，修正了2I99的结构。二聚化结构域由7个反平行β折叠修正为6个β折叠。NADPH结合结构域常见的Rossmann折叠花样相比2I99少两个β折叠。由于CRYM证实具有酮亚胺还原酶活性，通过与同源蛋白P.putida OCD和A.fulgidus AlaDH比对，分析了CRYM酮亚胺还原酶可能的底物结合位点和催化位点。NADPH pro-R面具有多个保守位点可能参与酮亚胺还原酶活性，其中R47、K75和R119可能为CRYM酮亚胺还原酶结合位点。CYRM中的酸碱催化作用基团可能为H92。B链81-89位残基在晶体结构中的缺失证实了loopEF的柔性以及在底物结合中可能发挥重要的作用。 |
| 语种 | 中文 |
| 公开日期 | 2012-08-15 |
| 内容类型 | 学位论文 |
| 源URL | [http://ir.sinap.ac.cn/handle/331007/9757]  |
| 专题 | 上海应用物理研究所_中科院上海应用物理研究所2011-2017年 |
| 推荐引用方式 GB/T 7714 | 许新磊. CRYM结构及其酶活分析以及LsrK表达纯化[D]. 中国科学院研究生院. 2012. |
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