| 题名 | 基于卤代芳烃交联及双二硫键桥连介导增强多肽螺旋及提高酶解稳定性的研究; Aryl Halides Cross-Linking Agents and Twin Disulfide Cross-linkages Mediated Enhancement of Peptide α-Helicity and Proteolytic Stability |
| 作者 | 杨超琼 |
| 答辩日期 | 2015 ; 2014 |
| 导师 | 赵一兵 |
| 关键词 | 多肽 α-螺旋 双二硫键 半胱氨酸 多肽构象 二聚体 酶解稳定性 亲和力 Peptides α-Helix Twin disulfide cross-linkages Cysteine Peptide conformation Dimer Proteolytic stability Binding affinity |
| 英文摘要 | α-螺旋结构是蛋白质中含量最丰富的二级结构单元，其介导了生物学过程中许多重要的蛋白质-蛋白质相互作用。然而，从蛋白质中相应α-螺旋结构域处分离出来的多肽，特别是一些少于20个残基的短肽，通常不能像其在母体蛋白中一样保持稳定的α-螺旋结构，而主要呈现无规则卷曲构象，这导致了其低的亲合力、细胞渗透性和酶解稳定性。迄今为止，已有许多用于稳定多肽α-螺旋结构的策略，包括装订肽、氢键替代、以天然蛋白质支架为基础的接枝法和β/γ-残基取代法被相继报道。然而，不涉及非天然氨基酸或后修饰，以及可以适用于广泛的氨基酸序列的修饰方法依旧缺乏。 本论文在利用化学方法稳定多肽α-螺旋结构及提高多肽亲和力及蛋白酶解稳...; The α-helix is the most abundant secondary structural module in proteins, which mediates many important protein-protein interactions in biological processes. However, isolated α-helices are generally far less organized than in the context of their parent proteins, mainly adopting a random coil conformation. Although a number of strategies have been developed for stabilizing the α-helical conformat...; 学位：理学博士; 院系专业：化学化工学院化学系_分析化学; 学号：20520090153297 |
| 语种 | zh_CN |
| 出处 | http://210.34.4.13:8080/lunwen/detail.asp?serial=48677 |
| 内容类型 | 学位论文 |
| 源URL | [http://dspace.xmu.edu.cn/handle/2288/81923]  |
| 专题 | 化学化工－学位论文 |
| 推荐引用方式 GB/T 7714 | 杨超琼. 基于卤代芳烃交联及双二硫键桥连介导增强多肽螺旋及提高酶解稳定性的研究, Aryl Halides Cross-Linking Agents and Twin Disulfide Cross-linkages Mediated Enhancement of Peptide α-Helicity and Proteolytic Stability[D]. 2015, 2014. |
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